On sait depuis longtemps qu'une souche de bactérie de la tuberculose peut générer de l'électricité à partir de l'hydrogène de l'air. Les scientifiques ont maintenant compris comment faire cela.
Des chercheurs qui étudient un parent de la bactérie qui cause la lèpre et la tuberculose ont découvert une enzyme qui convertit l'hydrogène en électricité, et ils pensent qu'elle pourrait être utilisée pour générer une nouvelle source d'énergie propre presque à partir de l'air.
La bactérie Mycobacterium smegmatis utilise l'enzyme Huc pour extraire l'énergie de l'hydrogène atmosphérique, ce qui lui permet de vivre dans des environnements difficiles et pauvres en nutriments.
Une enzyme insensible à l'oxygène HUC
Ici, nous décrivons la structure et le mécanisme de l'hydrogénase de Mycobacterium smegmatis Huc en utilisant la cryo-microscopie électronique. Huc soutient l'hydrogénation de la ménaquinone porteuse d'électrons respiratoires chez H.2C'est une enzyme très efficace, insensible à l'oxygène, qui se lie à l'oxydation des
Aujourd'hui, les scientifiques affirment avoir découvert une nouvelle source d'énergie qui pourrait être utilisée pour alimenter une variété de petits outils électriques portables en extrayant et en étudiant l'enzyme.
L'auteur principal Rhys Grinter, microbiologiste à l'Université Monash en Australie, a déclaré à Live Science par e-mail que l'équipe utilise l'air pour une alimentation électrique contenant Huc utilisant de l'air, y compris des capteurs biométriques, des moniteurs environnementaux, des horloges numériques, des calculatrices et des ordinateurs simples. Il a dit qu'il envisageait de pouvoir faire fonctionner une variété de petits appareils portables.
Huc produit plus de courant électrique lorsque de l'hydrogène plus concentré est introduit. Cela signifie qu'il pourrait être utilisé dans des piles à combustible pour alimenter des appareils de plus en plus sophistiqués tels que des montres intelligentes, des téléphones portables, des ordinateurs complexes plus portables et peut-être même une automobile.
M. smegmatis est une bactérie non pathogène à croissance rapide fréquemment utilisée dans les laboratoires pour étudier la composition de la paroi cellulaire de son proche parent pathogène, Mycobacterium tuberculosis. M. smegmatis, un microbe du sol largement répandu dans le monde, est connu depuis longtemps pour convertir des traces d'hydrogène dans l'air en énergie pour survivre dans les environnements les plus difficiles, tels que les sols antarctiques, les cratères volcaniques et les océans profonds, où peu d'autre carburant est disponible. disponible.
Jusqu'à présent, cependant, on ne savait pas comment M. smegmatis y était parvenu.
Pour examiner la chimie sous-jacente aux incroyables capacités de M. smegmatis, les chercheurs ont utilisé la chromatographie, une technique de laboratoire qui permet aux chercheurs de séparer les composants d'un mélange, pour d'abord isoler l'enzyme Huc responsable du processus.
Ils ont ensuite étudié la structure atomique de l'enzyme à l'aide de la cryo-microscopie électronique, une méthode pour laquelle ses développeurs ont remporté le prix Nobel de chimie 2017. Les chercheurs ont étudié la structure atomique de l'enzyme et les voies électriques qu'elle utilise pour transporter les électrons afin qu'ils soufflent des électrons pour générer un courant sur un échantillon congelé de Huc prélevé sur M. smegmatis.
L'équipe a découvert que Huc avait un site actif dans son noyau, une structure qui abrite des ions de nickel et de fer chargés. Une fois que les molécules d'hydrogène pénètrent dans le site actif, elles perdent leurs électrons car elles sont piégées entre les ions nickel et fer. Pour créer un courant, l'enzyme déplace ensuite ces électrons le long d'un courant.
Selon Grinter, les électrons sont captés par le Huc (en particulier l'ion nickel) et délivrés à sa surface par un fil moléculaire composé d'amas d'ions fer et soufre. "Si nous immobilisons le huc sur une électrode, les électrons peuvent circuler de la surface de l'enzyme dans un circuit électrique et générer de l'électricité."
Des recherches plus poussées ont montré que l'enzyme Huc isolée pouvait être stockée pendant une longue période, résister à la congélation ou au chauffage à 80 degrés Celsius et pouvait consommer de l'hydrogène à des concentrations aussi faibles que 0,00005 % de l'hydrogène présent dans notre air. Les chercheurs suggèrent que ces propriétés, ainsi que l'omniprésence et la facilité de croissance du microbe, pourraient faire de l'enzyme un choix primordial pour une source d'énergie dans les batteries organiques.
Selon Grinter, la quantité d'hydrogène dans l'air que Huc peut extraire sous forme d'énergie est pratiquement infinie. « En raison des faibles niveaux d'hydrogène dans l'air, seule une petite quantité d'électricité peut être produite. Huc ne peut alors être utilisé que pour les appareils qui ont besoin d'une petite quantité d'énergie sur une longue période. Huc peut également être utilisé dans les piles à combustible qui fournissent des concentrations plus élevées d'hydrogène.
Source : Sciences en direct
📩 18/03/2023 23:38